Acidificação dos oceanos deve se intensificar nas próximas décadas

21 de fevereiro de 2019

Elton Alisson  |  Agência FAPESP – Considerado um dos fenômenos que mais afetam os oceanos atualmente, a acidificação oceânica só foi mencionada pelo Painel Intergovernamental sobre Mudanças Climáticas (IPCC) em seu quinto relatório de avaliação (AR5), publicado em 2013 – o primeiro relatório é de 1990.

Assunto deverá ganhar destaque no próximo relatório do Painel Intergovernamental sobre Mudanças Climáticas, afirma pesquisador da Avaliação Mundial dos Oceanos da ONU que participa de Escola São Paulo de Ciência Avançada (foto: Marshall Arts Studio / Pixabay)

O órgão da ONU destaca no Sumário para formuladores de políticas públicas do AR5 que o oceano tem absorvido cerca de 30% do dióxido do carbono atmosférico (CO₂) emitido pela ação humana (antropogênico).

O aumento da concentração e da dissolução de CO₂ tem diminuído o pH da água superficial dos oceanos desde o início da era industrial e aumentado sua acidez, afirmaram os autores do relatório. A partir de então, a acidificação dos oceanos passou a integrar todos os cenários de mudanças futuras do clima do AR.

O tema deve ganhar ainda mais destaque no AR6 – previsto para ser finalizado em 2021 – e no Relatório Especial sobre o Oceano e a Criosfera em um Cenário de Mudanças Climáticas, que deve ser finalizado pelo IPCC em setembro de 2019, estimou Jake Rice, membro do grupo de especialistas da Avaliação Mundial dos Oceanos da ONU.

Especialista em ecologia e biologia marinha, conselheiro e cientista-chefe do Departamento de Pesca e Oceanos do Canadá, Rice é um dos pesquisadores convidados da São Paulo School of Advanced Science on Ocean Interdisciplinary Research and Governance. O evento, realizado pelo Instituto Oceanográfico da Universidade de São Paulo (IO-USP), com apoio da FAPESP, ocorre até 25 de agosto no Instituto de Estudos Avançados (IEA) da USP.

“Há uma confiança muito alta de que a acidificação dos oceanos tem aumentado e têm sido bastante documentado os efeitos desse fenômeno em organismos marinhos que dependem de carbonato de cálcio para seus processos de calcificação”, disse Rice.

“As séries temporais de observação dos oceanos, que permitiriam estimar a taxa e a trajetória desse fenômeno ao longo das últimas décadas, contudo, são muito curtas. As de acidez oceânica em águas costeiras, por exemplo, datam de pouco antes de 2005”, disse.

De acordo com o pesquisador, os modelos de sistemas terrestres projetam um aumento global na acidificação e diminuição no pH oceânico em todos os cenários de emissão e concentração de gases de efeito estufa, mas com grandes e incertas variações regionais e locais.

Os países em desenvolvimento e as pequenas ilhas dos trópicos, que dependem de recursos marinhos, serão os mais afetados diretamente ou indiretamente pelo fenômeno.

Os impactos negativos da acidificação oceânica devem variar de mudanças na fisiologia e comportamento dos organismos (como moluscos) e na dinâmica populacional e afetarão os ecossistemas marinhos (como os recifes de corais), durante séculos se as emissões de CO₂ continuarem no ritmo atual. Mas há uma série de outros impactos, muitos dos quais ainda não compreendidos, ponderou Rice.

“A acidificação dos oceanos ilustra vários dos desafios que temos enfrentado em ciência do oceano. É preciso mais dados que nos permitam estabelecer relações entre as propriedades físicas de sistemas dinâmicos, com impactos biológicos nos ecossistemas e na sociedade”, disse.

Na opinião do canadense, um dos fatores que tornam mais difícil fazer ciência dos oceanos em comparação com as ciências da terra é a maior facilidade em entender a dinâmica terrestre porque vivemos em terra. Dessa forma, é possível ver e analisar diretamente como o sistema terrestre funciona.

“Nossa compreensão do oceano precisa prestar mais atenção às evidências e menos à percepção de que é possível entendê-lo por analogia ou inferência do conhecimento sobre a terra e seus sistemas biofísicos”, disse Rice.

Mais informações sobre a São Paulo School of Advanced Science on Ocean Interdisciplinary Research and Governance: http://espca.fapesp.br/escola/72.

Estrutura E Função Dos Aminoácidos E Das Proteínas Como Constituintes Celulares

Por: Marcus V. Cabral

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Os aminoácidos são usados para a síntese de proteínas.

Aminoácidos

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, em alguns casos, pode conter enxofre (S), como a cistina.

Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão.

Estrutura: Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele) e um grupo R. O grupo R é responsável pela diferenciação dos aminoácidos.

Função: Os aminoácidos são usados para a síntese de proteínas.


Você sabia?

Enquanto os vegetais são capazes de sintetizar os 20 aminoácidos necessários à produção de suas proteínas, as células animais sintetizam apenas alguns. Por esse motivo, dividimos os aminoácidos em dois grupos: Naturais (produzidos pelo organismo) e Essenciais (devem ser ingeridos).


Veja:

AMINOÁCIDOS NATURAIS

Glicina (Gli)

Tirosina (Tir)

Alanina (Ala)

Arginina (Arg)

Serina (Ser)

Histidina (His)

Cisteína (Cis)

Asparagina (Asn)

Ácido Glutâmico (Glu)

Glutamina (Gln)

Ácido Aspártico (Asp)

Prolina (Pro)


AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

Fenilalanina (Phe)

Valina (Val)

Triptofano (Tpr)

Treonina (Thr)

Lisina (Lis)

Leucina (Leu)

Isoleucina (Ile)

Metionina (Met)

Ligação Peptídica: Ligação química que ocorre entre dois aminoácidos para a formação da proteína. A reação ocorre entre o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amina de outro, liberando uma molécula de água.


Proteínas

As proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada, sintetizadas a partir da união de um grande número de moléculas de aminoácidos através de ligações peptídicas. São as moléculas mais abundantes e importantes da célula.

As proteínas podem ser classificadas de acordo com a composição, número de cadeias polipeptídicas e forma. Veja:


Composição

• Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

• Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico.


Números de cadeias Polipeptídicas

• Monoméricas: Formada por uma cadeia polipeptídica.

• Oligoméricas: Formada por mais de uma cadeia polipeptídica.


Forma

• Fibrosas: Insolúvel em água, alto peso molecular, formada por cadeias retilíneas.
• Globulares: Solúvel em água. peso molecular situa-se entre 10.000 a milhões daltons, são esféricas.


Dalton: Unidade de medida de massa atômica.

Hidrólise: Quebra de molécula através da adição de uma molécula de água.


Estrutura: As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

Estrutura Primária: É dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula, sendo a mais simples das estruturas. Determina a função e o arranjo espacial da proteína.

Estrutura Secundária: É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Sendo o último nível de organização das proteínas fibrosas mais simples estruturalmente. A cadeia de aminoácidos fica torcida, formando uma hélice, como um fio de telefone.


O arranjo espacial pode ser de duas formas:

Alfa-hélice: Estruturas cilíndricas estabilizadas por pontes de hidrogênio entre aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos encontram-se viradas para fora.

Folha-hélice: Estrutura achatada e rígida, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio.

Estrutura Terciária: A própria hélice se torce sobre si mesma, adquirindo uma forma espacial arredondada. Ocorre nas proteínas globulares. Essa estrutura se mantém estabilizada por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

Estrutura Quartenária: Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas, originando a estrutura quaternária. Essas cadeias se mantêm unidas por forças covalentes e não covalentes, como a estrutura terciária. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.


As proteínas exercem diversas funções entre elas estão: estrutural, hormonal, defesa, contração muscular, enzimática, nutricional, transporte, armazenamento.

Enzimas

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Praticamente todas as reações do metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

As enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto, participar dela como reagente ou produto. Elas atuam ainda como reguladoras das reações, sendo consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

- Reação Enzimática: Para que ocorra reação entre a enzima e o substrato, é necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente formando o complexo enzima-substrato (modelo chave-fechadura). Isso só é possível se a forma das duas for compatível.

- Substratos: São reagentes de uma reação enzimática. Por exemplo, a Maltose é o substrato da enzima Maltase.


O bom funcionamento da enzima depende de três fatores:

Substrato: Deve ser específico para que ocorra encaixe.

Temperatura: Quanto mais alta, maior a velocidade da reação, até atingir a temperatura ótima. A partir dela, a atividade enzimática volta a diminuir, por desnaturação da molécula.


pH

Do mesmo modo que a temperatura, existe um pH ótimo, ideal para a catálise.


Proteína “deformada” perde a Função

Quando submetidas a temperaturas elevadas ou a certos tratamentos químicos, como a alteração do pH do meio, as proteínas em geral se alteram, algumas vezes de modo permanente, perdendo as ligações que mantinham a forma da proteína e, consequentemente, sua função biológica. Esse processo é chamado Desnaturação.

EXEMPLO: Um bom exemplo de desnaturação é observado quando cozinhamos o ovo. A clara é rica em Albumina (que é uma proteína) e, quando submetida a altas temperaturas, a mesma endurece e não volta a liquefazer, mesmo após o resfriamento.