Estrutura E Função Dos Aminoácidos E Das Proteínas Como Constituintes Celulares
Por: Marcus V. Cabral
Os aminoácidos são usados para a síntese de proteínas.
Aminoácidos
São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, em alguns casos, pode conter enxofre (S), como a cistina.
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão.
Estrutura: Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele) e um grupo R. O grupo R é responsável pela diferenciação dos aminoácidos.
Função: Os aminoácidos são usados para a síntese de proteínas.
Você sabia?
Enquanto os vegetais são capazes de sintetizar os 20 aminoácidos necessários à produção de suas proteínas, as células animais sintetizam apenas alguns. Por esse motivo, dividimos os aminoácidos em dois grupos: Naturais (produzidos pelo organismo) e Essenciais (devem ser ingeridos).
Veja:
AMINOÁCIDOS NATURAIS
Glicina (Gli)
Tirosina (Tir)
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Serina (Ser)
Histidina (His)
Cisteína (Cis)
Asparagina (Asn)
Ácido Glutâmico (Glu)
Glutamina (Gln)
Ácido Aspártico (Asp)
Prolina (Pro)
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Fenilalanina (Phe)
Valina (Val)
Triptofano (Tpr)
Treonina (Thr)
Lisina (Lis)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Metionina (Met)
Ligação Peptídica: Ligação química que ocorre entre dois aminoácidos para a formação da proteína. A reação ocorre entre o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amina de outro, liberando uma molécula de água.
Proteínas
As proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada, sintetizadas a partir da união de um grande número de moléculas de aminoácidos através de ligações peptídicas. São as moléculas mais abundantes e importantes da célula.
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a composição, número de cadeias polipeptídicas e forma. Veja:
Composição
• Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
• Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico.
Números de cadeias Polipeptídicas
• Monoméricas: Formada por uma cadeia polipeptídica.
• Oligoméricas: Formada por mais de uma cadeia polipeptídica.
Forma
• Fibrosas: Insolúvel em água, alto peso molecular, formada por cadeias retilíneas.
• Globulares: Solúvel em água. peso molecular situa-se entre 10.000 a milhões daltons, são esféricas.
Dalton: Unidade de medida de massa atômica.
Hidrólise: Quebra de molécula através da adição de uma molécula de água.
Estrutura: As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
Estrutura Primária: É dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula, sendo a mais simples das estruturas. Determina a função e o arranjo espacial da proteína.
Estrutura Secundária: É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Sendo o último nível de organização das proteínas fibrosas mais simples estruturalmente. A cadeia de aminoácidos fica torcida, formando uma hélice, como um fio de telefone.
O arranjo espacial pode ser de duas formas:
Alfa-hélice: Estruturas cilíndricas estabilizadas por pontes de hidrogênio entre aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos encontram-se viradas para fora.
Folha-hélice: Estrutura achatada e rígida, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio.
Estrutura Terciária: A própria hélice se torce sobre si mesma, adquirindo uma forma espacial arredondada. Ocorre nas proteínas globulares. Essa estrutura se mantém estabilizada por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
Estrutura Quartenária: Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas, originando a estrutura quaternária. Essas cadeias se mantêm unidas por forças covalentes e não covalentes, como a estrutura terciária. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
As proteínas exercem diversas funções entre elas estão: estrutural, hormonal, defesa, contração muscular, enzimática, nutricional, transporte, armazenamento.
Enzimas
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Praticamente todas as reações do metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
As enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto, participar dela como reagente ou produto. Elas atuam ainda como reguladoras das reações, sendo consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
- Reação Enzimática: Para que ocorra reação entre a enzima e o substrato, é necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente formando o complexo enzima-substrato (modelo chave-fechadura). Isso só é possível se a forma das duas for compatível.
- Substratos: São reagentes de uma reação enzimática. Por exemplo, a Maltose é o substrato da enzima Maltase.
O bom funcionamento da enzima depende de três fatores:
Substrato: Deve ser específico para que ocorra encaixe.
Temperatura: Quanto mais alta, maior a velocidade da reação, até atingir a temperatura ótima. A partir dela, a atividade enzimática volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
pH
Do mesmo modo que a temperatura, existe um pH ótimo, ideal para a catálise.
Proteína “deformada” perde a Função
Quando submetidas a temperaturas elevadas ou a certos tratamentos químicos, como a alteração do pH do meio, as proteínas em geral se alteram, algumas vezes de modo permanente, perdendo as ligações que mantinham a forma da proteína e, consequentemente, sua função biológica. Esse processo é chamado Desnaturação.
EXEMPLO: Um bom exemplo de desnaturação é observado quando cozinhamos o ovo. A clara é rica em Albumina (que é uma proteína) e, quando submetida a altas temperaturas, a mesma endurece e não volta a liquefazer, mesmo após o resfriamento.
São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, em alguns casos, pode conter enxofre (S), como a cistina.
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão.
Estrutura: Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele) e um grupo R. O grupo R é responsável pela diferenciação dos aminoácidos.
Função: Os aminoácidos são usados para a síntese de proteínas.
Você sabia?
Enquanto os vegetais são capazes de sintetizar os 20 aminoácidos necessários à produção de suas proteínas, as células animais sintetizam apenas alguns. Por esse motivo, dividimos os aminoácidos em dois grupos: Naturais (produzidos pelo organismo) e Essenciais (devem ser ingeridos).
Veja:
AMINOÁCIDOS NATURAIS
Glicina (Gli)
Tirosina (Tir)
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Serina (Ser)
Histidina (His)
Cisteína (Cis)
Asparagina (Asn)
Ácido Glutâmico (Glu)
Glutamina (Gln)
Ácido Aspártico (Asp)
Prolina (Pro)
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Fenilalanina (Phe)
Valina (Val)
Triptofano (Tpr)
Treonina (Thr)
Lisina (Lis)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Metionina (Met)
Ligação Peptídica: Ligação química que ocorre entre dois aminoácidos para a formação da proteína. A reação ocorre entre o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amina de outro, liberando uma molécula de água.
Proteínas
As proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada, sintetizadas a partir da união de um grande número de moléculas de aminoácidos através de ligações peptídicas. São as moléculas mais abundantes e importantes da célula.
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a composição, número de cadeias polipeptídicas e forma. Veja:
Composição
• Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
• Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico.
Números de cadeias Polipeptídicas
• Monoméricas: Formada por uma cadeia polipeptídica.
• Oligoméricas: Formada por mais de uma cadeia polipeptídica.
Forma
• Fibrosas: Insolúvel em água, alto peso molecular, formada por cadeias retilíneas.
• Globulares: Solúvel em água. peso molecular situa-se entre 10.000 a milhões daltons, são esféricas.
Dalton: Unidade de medida de massa atômica.
Hidrólise: Quebra de molécula através da adição de uma molécula de água.
Estrutura: As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
Estrutura Primária: É dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula, sendo a mais simples das estruturas. Determina a função e o arranjo espacial da proteína.
Estrutura Secundária: É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Sendo o último nível de organização das proteínas fibrosas mais simples estruturalmente. A cadeia de aminoácidos fica torcida, formando uma hélice, como um fio de telefone.
O arranjo espacial pode ser de duas formas:
Alfa-hélice: Estruturas cilíndricas estabilizadas por pontes de hidrogênio entre aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos encontram-se viradas para fora.
Folha-hélice: Estrutura achatada e rígida, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio.
Estrutura Terciária: A própria hélice se torce sobre si mesma, adquirindo uma forma espacial arredondada. Ocorre nas proteínas globulares. Essa estrutura se mantém estabilizada por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
Estrutura Quartenária: Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas, originando a estrutura quaternária. Essas cadeias se mantêm unidas por forças covalentes e não covalentes, como a estrutura terciária. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
As proteínas exercem diversas funções entre elas estão: estrutural, hormonal, defesa, contração muscular, enzimática, nutricional, transporte, armazenamento.
Enzimas
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Praticamente todas as reações do metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
As enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto, participar dela como reagente ou produto. Elas atuam ainda como reguladoras das reações, sendo consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
- Reação Enzimática: Para que ocorra reação entre a enzima e o substrato, é necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente formando o complexo enzima-substrato (modelo chave-fechadura). Isso só é possível se a forma das duas for compatível.
- Substratos: São reagentes de uma reação enzimática. Por exemplo, a Maltose é o substrato da enzima Maltase.
O bom funcionamento da enzima depende de três fatores:
Substrato: Deve ser específico para que ocorra encaixe.
Temperatura: Quanto mais alta, maior a velocidade da reação, até atingir a temperatura ótima. A partir dela, a atividade enzimática volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
pH
Do mesmo modo que a temperatura, existe um pH ótimo, ideal para a catálise.
Proteína “deformada” perde a Função
Quando submetidas a temperaturas elevadas ou a certos tratamentos químicos, como a alteração do pH do meio, as proteínas em geral se alteram, algumas vezes de modo permanente, perdendo as ligações que mantinham a forma da proteína e, consequentemente, sua função biológica. Esse processo é chamado Desnaturação.
EXEMPLO: Um bom exemplo de desnaturação é observado quando cozinhamos o ovo. A clara é rica em Albumina (que é uma proteína) e, quando submetida a altas temperaturas, a mesma endurece e não volta a liquefazer, mesmo após o resfriamento.
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