Estudo revela evidências de que bactérias podem viver em venenos de cobras e aranhas

pela Universidade Northumbria - 06/06-2022

Crédito: Pixabay/CC0 Public Domain

Uma pesquisa recém-publicada liderada pela Northumbria University mostra que, ao contrário do que se acredita, o veneno de cobras e aranhas é na verdade povoado de micróbios, incluindo bactérias que podem causar infecção em pessoas que sofreram uma mordida.

Por décadas, os cientistas pensaram que o veneno animal é um ambiente totalmente estéril devido ao fato de estar cheio de substâncias antimicrobianas – materiais que podem matar bactérias.

No entanto, novas evidências científicas de pesquisas lideradas pelo professor associado de ciências celulares e moleculares da Northumbria University, Sterghios Moschos, e o biólogo de veneno Steve Trim, fundador e CSO da empresa de biotecnologia Venomtech, mostraram que esse não é o caso.

O trabalho, publicado hoje na revista científica Microbiology Spectrum , demonstra como os microrganismos são adaptáveis. O estudo fornece fortes evidências genéticas e culturais de que as bactérias podem não apenas sobreviver nas glândulas de veneno de várias espécies de cobras e aranhas, mas também podem sofrer mutações para resistir ao líquido notoriamente tóxico que é o veneno.

As descobertas também sugerem que as vítimas de mordidas de animais venenosos podem, portanto, também precisar ser tratadas para infecções, não apenas antiveneno para combater as toxinas depositadas através da mordida.

Desafiando o dogma da esterilidade do veneno

Procurando preencher uma lacuna na pesquisa, Dr. Moschos e colegas investigaram o veneno de cinco espécies de cobras e duas de aranhas . "Descobrimos que todas as cobras e aranhas venenosas que testamos tinham DNA bacteriano em seu veneno", explicou o Dr. Moschos.

"As ferramentas de diagnóstico comuns falharam em identificar essas bactérias corretamente - se você estivesse infectado com elas, um médico acabaria lhe dando os antibióticos errados, potencialmente piorando as coisas.

"Quando sequenciamos seu DNA, identificamos claramente as bactérias e descobrimos que elas sofreram mutações para resistir ao veneno. Isso é extraordinário porque o veneno é como um coquetel de antibióticos, e é tão denso com eles que você pensaria que a bactéria não resistiria. uma chance. Eles não apenas tiveram uma chance, eles fizeram isso duas vezes, usando os mesmos mecanismos", acrescentou o Dr. Moschos.

"Também testamos diretamente a resistência de Enterococcus faecalis, uma das espécies de bactéria que encontramos no veneno de cobras cuspideiras, ao próprio veneno e comparamos com um isolado hospitalar clássico: o isolado hospitalar não tolerou o veneno em todos, mas nossos dois isolados cresceram alegremente nas maiores concentrações de veneno que pudemos jogar neles."

Implicações para o tratamento clínico

2,7 milhões de lesões relacionadas a mordidas venenosas ocorrem anualmente, predominantemente na África, Ásia e América Latina. Destes, acredita-se que 75% das vítimas desenvolverão infecções em tecidos danificados por toxinas de veneno, sendo a bactéria Enterococcus faecalis uma causa comum de doença.

Anteriormente, pensava-se que essas infecções eram uma consequência de ter uma ferida aberta da mordida, em oposição às bactérias causadoras de infecções que vieram do próprio veneno.

Os pesquisadores dizem que seu estudo mostra a necessidade de os médicos considerarem o tratamento de vítimas de picada de cobra não apenas para destruição de tecidos, mas também para infecção, o mais rápido possível.

Steve Trim, da Venomtech, acrescentou: "Ao explorar os mecanismos de resistência que ajudam essas bactérias a sobreviver, podemos encontrar maneiras inteiramente novas de atacar a resistência a vários medicamentos , potencialmente através da engenharia de peptídeos de veneno antimicrobianos".

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Explorar mais

Vídeo: O chem-hiss-try do veneno de cobra

 

Descoberta nova família de toxinas usada em guerras bacterianas

14 de setembro de 2020

André Julião | Agência FAPESP – Pesquisadores da Universidade de São Paulo (USP) apoiados pela FAPESP caracterizaram uma nova família de toxinas antibacterianas presente em bactérias, entre elas a Salmonella enterica. Nessa espécie, a proteína tóxica é usada para matar outras bactérias da microbiota intestinal e facilitar a colonização do intestino de hospedeiros infectados.

O estudo, publicado na Cell Reports, foi destaque na capa da revista.

O membro fundador da nova família é a proteína Tlde1 (sigla para type VI L,D-transpeptidase effector 1), que ataca precursores da parede celular bacteriana. A molécula é secretada por um sistema denominado T6SS (type VI secretion system). Quando a bactéria-alvo é intoxicada, continua crescendo. Mas como sua parede celular está enfraquecida, acaba morrendo devido a um fenômeno chamado pressão osmótica, que faz com que seu conteúdo extravase.

“Essa família de toxinas possui um mecanismo nunca antes descrito. Enquanto outras toxinas antibacterianas secretadas pelo mesmo sistema destroem a parede celular das bactérias-alvo quando ela já está formada, esta atua nos precursores dessa estrutura, prejudicando a sua formação”, explica Ethel Bayer Santos, pesquisadora do Instituto de Ciências Biomédicas (ICB-USP) e coordenadora do projeto apoiado pela FAPESP.

Em um trabalho anterior, a pesquisadora fez parte de uma equipe que descreveu a existência de outro sistema de secreção (T4SS), desta vez em bactérias oportunistas da espécie Stenotrophomonas maltophilia. O artigo também descreveu uma toxina que inibe o crescimento bacteriano, deixando as células-alvo em estado de dormência. O mecanismo de ação da proteína, porém, ainda não foi desvendado (leia mais em: agencia.fapesp.br/32161).

“As bactérias selecionaram essas toxinas durante a evolução e fazem uso delas há milhares de anos, o que as torna potenciais alvos terapêuticos. Podem, futuramente, dar origem a um composto antibacteriano”, diz a pesquisadora.

Mapeamento do genoma

Para encontrar a proteína Tlde1, os pesquisadores analisaram o genoma da Salmonella com foco na região próxima aos genes que codificam as proteínas estruturais do sistema de secreção (T6SS). Encontraram um par de genes com características que indicavam serem codificadores de proteínas com ação antagônica: uma tóxica e outra capaz de neutralizar a toxicidade. No genoma das bactérias, as toxinas antibacterianas geralmente estão localizadas próximas a proteínas que conferem imunidade, para evitar que ocorra autointoxicação.

Para testar a função desse par de genes, os pesquisadores, inicialmente, expressaram aquele que suspeitavam ser responsável pela proteína tóxica em uma bactéria suscetível, a Escherichia coli. A bactéria sobreviveu quando o suposto gene tóxico foi expresso no citoplasma, mas morreu quando a expressão ocorreu no periplasma (estrutura entre o citoplasma e a parede celular), indicando que a toxina tinha como alvo alguma estrutura nesse compartimento da célula bacteriana.

Em seguida, foram expressos no periplasma da E. coli não só a proteína tóxica, mas também a provável proteína de imunidade. A coexpressão neutralizou o efeito tóxico e fez a bactéria sobreviver, confirmando que as duas moléculas são, respectivamente, uma toxina e uma proteína de imunidade.

O sistema de secreção de proteínas T6SS é evolutivamente relacionado ao aparato de bacteriófagos (vírus que infectam bactérias). Ele é composto por 13 proteínas estruturais que se organizam em formato de lança, com uma ponta perfurante envolta por uma bainha contrátil. A célula atacante ejeta a lança cheia de proteínas tóxicas por meio dessa bainha em direção à célula-alvo.

Análises de bioinformática revelaram que membros da família Tlde1 existem em diversas espécies bacterianas, e que essa família provavelmente evoluiu de enzimas bacterianas que participam da síntese da parede celular. O próximo passo da pesquisa é tentar entender, com técnicas de biologia estrutural, como uma enzima que tinha essa função passou a fazer o oposto.

A pesquisa teve como primeiras autoras Stephanie Sibinelli-Sousa e Julia Takuno Hespanhol. Sibinelli-Sousa atualmente realiza mestrado no ICB-USP com bolsa da FAPESP.

Os outros coautores foram Gianlucca Gonçalves Nicastro, Robson Francisco de Souza e Cristiane Rodrigues Guzzo Carvalho, do ICB-USP, e Bruno Yasui Matsuyama, do Instituto de Química (IQ) da USP, além de Stephane Mesnage e Ankur Patel, da Universidade de Sheffield, no Reino Unido.

O artigo A Family of T6SS Antibacterial Effectors Related to l,d-Transpeptidases Targets the Peptidoglycan pode ser lido em: www.cell.com/cell-reports/fulltext/S2211-1247(20)30794-4.

Besouro-escorpião

Pesquisador estuda casos inéditos de besouro venenoso em SP

Besouro-escorpião, antes registrado somente no Peru, é único da espécie a inocular toxina

[26/03/2019]

Besouros são insetos pertencentes à ordem “Coleoptera”, o mais diverso grupo de animais do mundo. 

São 250 mil espécies divididas em 190 famílias espalhadas por todo planeta, exceto nas regiões polares. São pequenos, mas resistentes. Por isso, proporcionalmente ao tamanho, podem até ser considerados um dos animais mais fortes do planeta.

Apesar de algumas espécies gerarem prejuízos por atacar culturas no campo, também são reconhecidas pela sua importância no controle biológico de outras pragas. Proporcionando equilíbrio no meio ambiente. Em resumo, são “serzinhos” bacanas, trabalhadores e inofensivos, certo?

Pois bem. Um pesquisador do Departamento de Zoologia do Instituto de Biociências da Unesp, campus Botucatu, tem estudado um besouro um pouco diferente. Mais nocivo ao homem e extremamente raro: o besouro-escorpião. Só pelo nome talvez tenhamos ideia do que ele é capaz.

Sim, ele tem um ferrão parecido com o “colega” aracnídeo. Mas ao invés de ser na cauda, ele fica nas pontas das antenas. E sim, o veneno dele doí. Pelo menos foi o que descreveram as duas vítimas do inseto. Uma mulher e um homem, ambos próximos à casa dos 30 anos, e que transitavam em áreas rurais nas cidades de Botucatu e Boituva no momento dos incidentes com o tal besouro, registrados ano passado.

“No primeiro caso a vítima descreveu dor aguda e um quadro alérgico local que durou cerca de 24 horas. No segundo houve dor aguda também, mas o quadro alérgico durou apenas uma hora. Isso é curioso, pois dois quadros distintos se desenvolveram com a picada e ainda não sabemos o por quê pois é necessário mais estudos sobre a composição da toxina”, explica o biólogo Antonio Sforcin Amaral, responsável pelo estudo.

“O besouro já era conhecido, mas só havia um registo de acidente causado por ele no Peru. E esse registro dele no interior de São Paulo é inédito e não sabíamos como a picada dele se desenvolvia direito. Essa descoberta é importante pois muitas vezes uma pessoa picada por animal não consegue identificar o causador do acidente. Então é comum procurarmos atendimento médico sem saber o que nos picou”, argumenta.

De acordo com Sforcin, este trabalho ainda é preliminar, mas abre espaço para se estudar mais profundamente a toxina do inseto e os tratamentos adequados no caso de acidentes futuros. O inseto mede cerca de 2cm de comprimento e se caracteriza por tons de cinza, marrom e preto pelo corpo.

“A existência de um besouro peçonhento é surpreendente pois não é conhecido outro besouro capaz de inocular toxinas. Então, da perspectiva biológica, abre-se margem para entender como se deu o desenvolvimento das glândulas de toxina na ponta das antenas, um lugar incomum para se usar na defesa”, argumenta Sforcin.

ACI - IB Unesp Botucatu (Igor Medeiros - via 4toques comunicação)

Pesquisadores descrevem ação de molécula mais potente que a toxina botulínica

09 de maio de 2017

 

Encontrada no veneno de serpentes cascavéis, a crotoxina é capaz de paralisar músculos por tempo prolongado, além de apresentar ação anti-inflamatória, analgésica, antitumoral e imunomoduladora ( foto: cascavel/Wikimedia Commons)

  
Karina Toledo | Agência FAPESP – Encontrada no veneno de serpentes cascavéis (Crotalus durissus), a crotoxina é uma molécula que já apresentou em experimentos laboratoriais potencial para ser usada como anti-inflamatório, analgésico, antitumoral, imunomodulador e até mesmo como um paralisante muscular mais potente que a toxina botulínica.


Porém, para que esse potencial terapêutico possa ser transformado em fármacos, é preciso antes compreender em detalhes como a crotoxina interage com as células humanas. Avanços importantes nesse campo de estudo foram apresentados por pesquisadores brasileiros em artigo publicado na revista Scientific Reports, do grupo Nature.

“Nós sugerimos um novo arranjo estrutural da molécula e também um modelo para explicar seu efeito tóxico sobre o sistema nervoso. Essas informações podem ajudar outros pesquisadores a desenhar compostos sintéticos com estrutura e atividade semelhantes às das regiões da crotoxina que despertam interesse farmacológico”, afirmou Carlos Fernandes, pesquisador do Instituto de Biociências (IBB) da Universidade Estadual Paulista (Unesp) em Botucatu.

O trabalho foi realizado durante o pós-doutorado de Fernandes, com apoio da FAPESP e supervisão do professor do IBB-Unesp Marcos Roberto de Mattos Fontes.

“A crotoxina é considerada um heterodímero, ou seja, um complexo formado por duas proteínas diferentes: a CA, que não é tóxica e não tem ação enzimática, e a CB, uma fosfolipase responsável pelo efeito neurotóxico”, explicou Fontes, que há pelo menos uma década investiga o mecanismo de ação da molécula com apoio da FAPESP.

Em 2008, o grupo descreveu na revista Proteins a estrutura tridimensional da proteína CB isolada.
Por meio de uma técnica conhecida como cristalografia por difração de raios X – que consiste em cristalizar a proteína e observar como esse cristal difrata a radiação emitida sobre ele –, os pesquisadores da Unesp descobriram que, quando não está conectada à CA, a CB tende a se aglomerar em grupos de quatro, formando o que os cientistas chamam de tetrâmeros. Nesse arranjo, entretanto, a proteína apresenta uma menor ação neurotóxica do que quando associada à CA.
Poucos anos depois, um grupo da França publicou no Journal of Molecular Biology a estrutura cristalográfica do complexo formado por CA e CB. No entanto, algumas regiões importantes de CB ficaram escondidas por CA no modelo cristalográfico, entre elas as três apontadas na literatura científica como farmacologicamente ativas: a porção N-terminal (os primeiros resíduos de aminoácido da cadeia), a C-terminal (os últimos resíduos) e o sítio catalítico (onde a reação enzimática ocorre).

“Esse trabalho refutou nossa hipótese de que a CB isolada se organizava em tetrâmeros, criando um impasse no meio acadêmico”, contou Fontes.
O grupo da Unesp decidiu então investigar o arranjo estrutural do complexo proteico em solução, ou seja, em um meio líquido. Essa condição é mais parecida com a que a molécula é encontrada na natureza.
Para isso, combinaram cinco diferentes técnicas biofísicas: calorimetria de titulação isotérmica, espectroscopia de fluorescência, dicroísmo circular, espalhamento de luz dinâmico e espalhamento de raios X a baixo ângulo.

A investigação contou com a colaboração de pesquisadores do Instituto de Física (IF) da Universidade de São Paulo (USP), da Faculdade de Filosofia Ciências e Letras de Ribeirão Preto (USP), do Instituto de Ciências Biológicas da Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG) e da Fundação Ezequiel Dias (Funed), de Belo Horizonte (MG).

“Pelas análises calorimétricas observamos que as moléculas de CB isoladas em um recipiente encontravam-se em tetrâmeros, mas, à medida que íamos injetando a CA no meio, os tetrâmeros se dissociavam e as duas proteínas se uniam para formar os heterodímeros”, contou Fernandes.
A observação foi confirmada usando o espalhamento de luz dinâmico e o espalhamento de raios X a baixo ângulo, técnicas que permitem medir o tamanho das moléculas, explicou Fontes. “Ao medir o diâmetro, conseguimos confirmar que a CB isolada forma um tetrâmero, a CA forma um monômero e as duas juntas, um dímero”, disse.

Já a fluorescência, como explicou Fontes, permite descobrir as partes da molécula que estão expostas ao solvente (água, no caso da pesquisa). A análise revelou que na interface entre CA e CB encontram-se quatro resíduos do aminoácido triptofano. Dois desses resíduos estão localizados bem na entrada do sítio catalítico de CB – fechando o acesso à região da proteína responsável pelo efeito biológico. Já a região N-terminal de CB fica exposta ao solvente mesmo quando a proteína está ligada à CA.

“Segundo a hipótese que montamos com base nessas análises, duas das regiões tóxicas da CB ficam praticamente bloqueadas pela CA quando estão na forma de heterodímero. Mas, ao chegar perto da membrana celular, a CB consegue se ligar ao tecido pela porção N-terminal. Isso faz com que a CA se solte do complexo, possibilitando que as outras regiões ativas de CB – o sítio catalítico e a C-terminal – também consigam se ligar à membrana, desencadeando o efeito neurotóxico”, afirmou Fernandes.

Membrana pré-sináptica

Embora seja capaz de se ligar à membrana de qualquer célula do corpo humano, a crotoxina afeta especialmente a chamada membrana pré-sináptica – localizada na junção entre os músculos e os nervos.

De acordo com Cristiano Oliveira, pesquisador do IF-USP e coautor do artigo, a molécula é considerada um dos principais agentes paralisantes do veneno da cascavel e tem sido estudada em modelos animais para o tratamento de estrabismo por apresentar efeito mais duradouro que o da toxina botulínica.

“Estudos anteriores com animais indicaram que a crotoxina tem ação anti-inflamatória, antitumoral e analgésica. Também é possível que tenha aplicação estética. Mas faltava descobrir de que forma ela atua. Nós estamos descrevendo um possível mecanismo de ação, um passo importante para chegar ao desenvolvimento de fármacos”, comentou Oliveira.

Segundo Fernandes, a descoberta também abre caminho para a busca de compostos capazes de inibir a ação da crotoxina, que seriam úteis para aumentar a eficácia do soro antiofídico.
O artigo “Biophysical studies suggest a new structural arrangement of crotoxin and provide insights into its toxic mechanism” pode ser lido em: https://www.nature.com/articles/srep43885.

Novidade contra o envenenamento por peixes

Pesquisadora do Tocantins descobre um caminho para a imunização contra o veneno da raia-maçã, espécie venenosa de água doce. 

 

Por: Everton Lopes

Publicado em 12/09/2015 | Atualizado em 12/09/2015

A raia-maçã é responsável por diversos casos de envenenamento nas regiões Norte e Centro-Oeste do Brasil. (foto: Gabriela Ortega Coelho Thomazi.

 

Um perigo escondido e negligenciado mergulha pelas águas brasileiras. Peixes peçonhentos podem ser encontrados em todas as regiões do país, e entre eles estão as várias espécies de raias de água doce – ou peixes batoides –, portadoras de um espinho venenoso na cauda (ferrão) e um muco tóxico que as cobre por inteiro. Uma pesquisa em andamento no Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares, em parceria com o Instituto Tocantinense Presidente Antônio Carlos Porto e a Universidade Federal do Tocantins, está desvendando o veneno das raias e pretende encontrar um alívio mais rápido para as vítimas de envenenamento por esses animais.

As raias são responsáveis por uma série de acidentes, principalmente em lugares mais quentes, onde a população se refresca com os banhos de rio – um hábito especialmente frequente nas regiões Norte e Centro-Oeste. Para esses casos de envenenamento, ainda não existe a soroterapia, solução eficaz contra picadas de cobras como a cascavel, por exemplo. As vítimas das raias recebem tratamento apenas para aliviar os sintomas: dores angustiantes, que percorrem todo o membro atingido, e inchaço.

A biomédica Gabriela Ortega Coelho Thomazi vive no Tocantins há mais de 25 anos e é a responsável pela pesquisa que investiga a imunologia do veneno da raia de água doce da espécie Paratrygon aireba, popularmente conhecida como raia-maçã. “Durante a época da estiagem, formam-se bancos de areia e partes dos rios Araguaia e Tocantins viram praias de água doce. Nesse período, há um aumento das ocorrências de envenenamento por raias, que se camuflam em águas rasas”, conta.

O ferrão da raia-maçã guarda toxinas perigosas para os humanos. (foto: Gabriela Ortega Coelho Thomazi)

Após coletar as amostras do veneno de raias-maçã do rio Tocantins, a biomédica aplicou em coelhos uma versão diluída do veneno, o suficiente para detectar a produção de anticorpos pelos animais. O composto tóxico também foi irradiado, em um procedimento que atenua a toxicidade do veneno sem perda na capacidade imunogênica – isto é, na capacidade de estimular o sistema imunológico. O processo otimiza a produção de anticorpos e reduz o sofrimento do animal usado no experimento.

Após uma sequência de ‘vacinas’ compostas pelas substâncias extraídas da raia, a pesquisadora realizou a medição dos anticorpos dos coelhos. “Os resultados demonstraram que tanto o muco quanto o veneno contido no ferrão da raia-maçã são capazes de induzir a formação de anticorpos”, relata Thomazi. Mas sua pesquisa vai além: “Embora ainda no começo de nossos estudos, agora temos os anticorpos para realizarmos novos testes que poderão resultar na soroterapia para tratar o envenenamento por raias”. A soroterapia, neste caso, terá como objetivo reduzir o sofrimento dos feridos, aliviando as dores e acelerando o processo de recuperação.

Os primeiros e promissores resultados da pesquisa foram apresentados na Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental (Fesbe), que termina neste sábado (12/9) em São Paulo. Em sua apresentação, a pesquisadora chamou atenção para a falta de conhecimento em relação aos envenenamentos por peixes. “Todo acidente com animal peçonhento deve ser informado pelo profissional de saúde que realiza o atendimento através do preenchimento de uma ficha de notificação por acidente de animal peçonhento, porém, não há ainda um campo específico para peixes venenosos. Assim, esses casos são subnotificados, o que gera falta de informação e até pesquisas na área”, encerra.

Everton Lopes
Instituto Ciência Hoje/ RJ

Toxina da carambola é isolada

Fruta abundante no Brasil é ameaça a pacientes com doenças renais

JÚLIO CÉSAR BARROS | Edição Online 12:44 25 de novembro de 2013

© DEUSXFLORIDA / FLICKR

Pesquisadores da USP conseguiram isolar e caracterizar a substância caramboxina, para facilitar a associação com o nome do fruto Averrhoa carambola (foto)

Comer carambola ou tomar seu suco pode ser fatal para pacientes com insuficiência renal crônica devido a uma toxina presente na fruta que deixa de ser filtrada pelos rins. A novidade é que pesquisadores da Universidade de São Paulo (USP) conseguiram isolar e caracterizar a toxina para entender como ela age no organismo. Os autores batizaram a substância de caramboxina, para facilitar a associação com o nome do fruto Averrhoa carambola. O estudo, que busca alertar para os perigos da ingestão da toxina, estampou a capa da edição do dia 7 de novembro da revista Angewandte Chemie International, com status de VIP (Very Important Paper).

Os estudos começaram em 1998 e os primeiros resultados surgiram no início dos anos 2000. O isolamento da substância não foi tarefa fácil, porque a caramboxina, quando misturada em água e armazenada em temperatura ambiente, sofre uma reação que altera sua configuração e a torna completamente inativa. Segundo os pesquisadores Norberto Peporine Lopes e Norberto Garcia-Cairasco, professores respectivamente da Escola de Ciências Farmacêuticas e da Faculdade de Medicina da USP de Ribeirão Preto, o trabalho exigiu a união de esforços de uma equipe multidisciplinar, como nefrologistas clínicos, neurocientistas básicos e químicos estruturais e de síntese. As frutas usadas para isolar e estruturar a toxina foram colhidas de árvores que não foram tratados com pesticidas.

Testes com extrato bruto de carambola (suco) foram feitos em animais de laboratório com insuficiência renal, a fim de simular a situação dos pacientes, descrevem os responsáveis pela pesquisa. “Os animais tomaram o suco concentrado, o que produziu efeitos semelhantes aos de pacientes nas mesmas condições, incluindo convulsões e eventuais óbitos”, explica Garcia-Cairasco, lembrando que é impossível comprovar tais sintomas sem o uso de modelos animais. Os dados mais conclusivos sobre caracterização neuroquímica e neurofarmacológica da toxina foram obtidos em modelos in vitro.

Quando o fruto e/ou seu suco são consumidos por pacientes acometidos de insuficiência renal ou lesão aguda nos rins, ou por indivíduos diabéticos, a caramboxina pode induzir crises de soluços, vômito, confusão mental, agitação psicomotora, convulsões prolongadas (estado de mal epiléptico) e até a morte. Embora pessoas sem histórico de problemas renais não corram riscos, os pesquisadores recomendam que se evite abuso no consumo da carambola. Isso porque seu teor de ácido oxálico pode eventualmente produzir cálculos renais em indivíduos mais sensíveis. Isto predisporia aos efeitos neurotóxicos da caramboxina, afirma o professor Garcia-Cairasco.
Para os pesquisadores, os resultados do estudo podem ajudar a criar ferramentas para estudos de processos de excitabilidade e neurodegeneração do sistema nervoso ou mesmo para a produção de eventuais substâncias chamadas antagonistas. Para mais informações, acesse um estudo anterior que está disponível na Biblioteca Virtual.

Projeto
Desenvolvimento de uma plataforma para o estudo do metabolismo in vivo e in vitro de produtos naturais, uma necessidade para o sistema de ensaios pré-clínicos (nº 09/51812-0); Modalidade: Auxílio à Pesquisa – Programa BIOTA – Temático; Coord.: Norberto Peporine Lopes/USP; Investimento: R$ 1.563.792,01 (FAPESP)

Artigo

GARCIA-CAIRASCO, N. et al. Elucidating the Neurotoxicity of the Star Fruit. Angewandte Chemie. 2013